非共价作用对球蛋白-花青素复合物结构特性的影响

非共价作用对花青素-蛋白中主要成分11S、7S蛋白结构特性的变化规律研究发现,花青素与11S蛋白、7S蛋白的内源荧光为静态猝灭方式,结合位点n=1,且两种球蛋白与花青素的相互作用力均为疏水作用力;随花青素质量分数的增加使得蛋白中的发色基团-酪氨酸和色氨酸残基逐步被包埋于复合物结合所形成的疏水区域中,引起蛋白部分结构发生变化,且蛋白质多肽链的骨架发生伸展.紫外吸收光谱最大吸收峰产生了轻微的红移,暗示复合体系中蛋白构象发生了变化,复合体系中蛋白的芳杂环疏水基团及分子内部发色基团被暴露,使得紫外吸光度不断增强.通过计算机模拟分子对接(Auto Dock)的方法模拟出了矢车菊素-3-葡萄糖苷分别与11S蛋白、7S蛋白的最优结合构象,所得到的结合参数与之前计算结果相符,它们之间存在较强疏水作用力的同时,部分结构之间也形成了氢键,这对矢车菊素-3-葡萄糖苷与球蛋白的结合起到了协同作用,有助于复合体系的形成.