单环刺螠内脏蛋白酶的分离纯化与酶学性质研究
Journal of Chinese Institute of Food Science and Technology（2016）
摘要
以单环刺螠内脏为原料,对提取的蛋白酶的分离纯化条件及酶学性质进行研究.经硫酸铵纯化、Sephadex G-100凝胶过滤层析、DEAE-52阴离子交换层析得到单环刺螠内脏蛋白酶LPN2oSDS-PAGE电泳及高效液相色谱(HPLC)显示该酶纯度较高,分子质量约59 ku.其最适温度为50℃,最适pH范围6～8.丝氨酸蛋白酶抑制剂(PMSF)、金属蛋白酶抑制剂(EDTA)、Ca2+、Zn2+和Ba2+抑制蛋白酶LNP2的酶活,Fe2+在低浓度下对该酶有激活作用.根据水解度、风味感官分析、酶解前后游离氨基酸、分子质量分布结果,蛋白酶LPN2与中性蛋白酶作用方式相似,推断蛋白酶LPN2具有内肽酶的特性.
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