光谱法研究联二萘酚与牛血清蛋白的相互作用

在pH=7．40的Tris-HCl缓冲溶液体系中,利用荧光光谱法、圆二色谱法以及UV-vis吸收光谱法研究了联二萘酚(BINOL)及其两种手性异构体与牛血清蛋白的相互作用。结果表明,BINOL对BSA荧光产生猝灭现象,猝灭方式为静态猝灭。随着温度的升高,BINOL与BSA的结合常数逐渐减小,结合过程是自发且放热的,主要作用力是氢键和范德华力。在相同条件下S-BINOL比R-BINOL更易与BSA结合,其外消旋体的结合能力居于两者之间。根据Forster能量转移理论可知BINOL与BSA的结合距离1．78 nm( S-BINOL-BSA)、1．79 nm( Rac-BINOL-BSA)、1．91 nm( R-BINOL-BSA),均小于8 nm。通过对同步荧光光谱法和圆二色谱法发现,BI-NOL的存在明显改变了BSA的构象,α-螺旋的含量分别由49．45%降到36．34%( R-BINOL-BSA)、57．83%降到34．46%( Rac-BINOL-BSA)、50．16%降到37．81%( S-BINOL-BSA)。