人热休克蛋白70的原核高效表达
Letters in Biotechnology（2004）
摘要
将人热休克蛋白基因hsp70片段克隆到高效原核表达载体pMAL-c2X中,酶切鉴定并进行DNA测序.将该重组表达载体转化大肠杆菌DH5α,用IPTG在不同温度及时间下进行诱导表达.收集细菌,菌体裂解后进行SDS-PAGE及Westem blot检测,并以凝胶薄层扫描分析表达水平.结果表明,成功地构建了含人hsp70基因的表达载体pMAL-c2X/hsp70,该载体能在大肠杆菌中表达相对分子质量为110 000并具有抗原活性的融合蛋白;改变诱导温度和时间,目的蛋白表达总量及可溶性部分所占比例不同.对人hsp70基因的克隆、表达,并对其进行表达条件的优化,为研究HSP70的结构、功能与临床应用提供了必要条件.
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关键词
prokaryotic high level expression,heat
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