基本信息
浏览量:41
职业迁徙
个人简介
研究方向:
主要研究细胞内蛋白质降解(protein degradation)的各种机制、以及内质网维持其蛋白质及膜组分稳态平衡的分子机理。目标是理解有错误折叠倾向的蛋白在细胞内沉积的机制,了解它们为何持续存留在老化的细胞内,并且发展出有效的策略来减轻错误折叠蛋白对细胞或机体组织造成的负担或损伤。我们将综合应用生物化学、细胞生物学、生物物理学,并结合蛋白质组学和高分辨率成像等技术,研究以下基本问题:
1. 错误折叠的跨膜蛋白被质量控制系统识别(recognition)、分选(triage)、泛素化修饰 (ubiquitination)、并传递到蛋白酶体(proteasome)或溶酶体(lysosome)进行降解 (degradation)的分子机制。
2. 内质网与细胞核进行有效的信息交流从而使细胞能够对抗蛋白质错误折叠或聚集的分子机制。
3. O-联接糖基化 (O-GlcNAc glycosylation) 等翻译后修饰方式对内质网蛋白质稳态的调控机制及其与机体寿命的关系。
主要研究细胞内蛋白质降解(protein degradation)的各种机制、以及内质网维持其蛋白质及膜组分稳态平衡的分子机理。目标是理解有错误折叠倾向的蛋白在细胞内沉积的机制,了解它们为何持续存留在老化的细胞内,并且发展出有效的策略来减轻错误折叠蛋白对细胞或机体组织造成的负担或损伤。我们将综合应用生物化学、细胞生物学、生物物理学,并结合蛋白质组学和高分辨率成像等技术,研究以下基本问题:
1. 错误折叠的跨膜蛋白被质量控制系统识别(recognition)、分选(triage)、泛素化修饰 (ubiquitination)、并传递到蛋白酶体(proteasome)或溶酶体(lysosome)进行降解 (degradation)的分子机制。
2. 内质网与细胞核进行有效的信息交流从而使细胞能够对抗蛋白质错误折叠或聚集的分子机制。
3. O-联接糖基化 (O-GlcNAc glycosylation) 等翻译后修饰方式对内质网蛋白质稳态的调控机制及其与机体寿命的关系。
研究兴趣
论文共 25 篇作者统计合作学者相似作者
按年份排序按引用量排序主题筛选期刊级别筛选合作者筛选合作机构筛选
时间
引用量
主题
期刊级别
合作者
合作机构
Autophagypp.1-18, (2024)
Autophagy (2024)
Molecular Cell (2024)
Xianglong Hou, Xuexin Zhang,Huan Zou,Mingfeng Guan,Chaoying Fu,Wenyuan Wang,Zai-Rong Zhang,Yang Geng,Yelin Chen
Neuronno. 12 (2023): 1898-1913.e5
Xianyan Hu, Rong Zou, Zaihui Zhang,Jia Ji,Jiqiang Li, Xin-Yu Huo,Di Liu,Man-Xi Ge, Meng-Ke Cui, Ming-Zhi Wu, Zhao-Peng Li,Qingchen Wang,
Biochimica et biophysica acta. Gene regulatory mechanismsno. 2 (2023): 194937-194937
Molecular cellno. 18 (2022): 3453-3467.e14
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of Americano. 39 (2021)
João P. L. Coelho,Matthias Stahl,Nicolas Bloemeke,Kevin Meighen-Berger, Carlos Piedrafita Alvira,Zai-Rong Zhang,Stephan A. Sieber,Matthias J. Feige
Nature Communicationsno. 1 (2019): 1-1
加载更多
作者统计
合作学者
合作机构
D-Core
- 合作者
- 学生
- 导师
数据免责声明
页面数据均来自互联网公开来源、合作出版商和通过AI技术自动分析结果,我们不对页面数据的有效性、准确性、正确性、可靠性、完整性和及时性做出任何承诺和保证。若有疑问,可以通过电子邮件方式联系我们:report@aminer.cn